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Saturación Fraccional de la Enzima

Saturación Fraccional de la Enzima
\[\theta=\frac{S}{K_m+S}\]

Variables

theta[θ]fracción de sitios activos ocupados de la enzima
Sconcentración de sustrato
Kmconstante de Michaelis

Descripción

¿Qué calcula esta fórmula?


La saturación fraccional de una enzima describe la fracción de sitios activos ocupados por moléculas de sustrato.


El valor varía entre 0 y 1:


θ = 0 significa que ningún sitio activo está ocupado.


θ = 1 significa que todos los sitios activos están ocupados.


Cuando S = Km, la enzima se encuentra saturada al 50%.


Cuándo se utiliza


Se utiliza para estudiar la unión enzima-sustrato, la cinética enzimática, la afinidad por el sustrato y el comportamiento catalítico de las enzimas.


Ejemplo


Una enzima posee:


Km = 2 mmol/L


S = 6 mmol/L


Fórmula:


θ = S/(Km + S)


Sustitución:


θ = 6/(2 + 6)


θ = 0.75


Resultado:


El 75% de los sitios activos de la enzima están ocupados por sustrato.


Aplicaciones


- Cinética enzimática

- Bioquímica

- Biología molecular

- Biotecnología

- Desarrollo de fármacos

- Análisis de rutas metabólicas

- Caracterización de enzimas


Nota


Esta ecuación supone comportamiento tipo Michaelis–Menten y unión independiente de moléculas de sustrato. No describe enzimas cooperativas, efectos alostéricos ni interacciones complejas entre múltiples sitios de unión. Para sistemas cooperativos suele utilizarse la ecuación de Hill.

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